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  HSP:英文全称为:heat shockprotein,中文名为:热休克蛋白,属于应急反应性蛋白,高温应激可诱导该蛋白质形成。HSP是分子伴侣的一种,在蛋白质翻译后修饰过程中,起到促进需要折叠的多肽链折叠为天然空间构象的蛋白质。

  目前,人们对真核细胞内蛋白质的折叠过程还知之甚少,有关蛋白质折叠的知识主要来自对大肠杆菌中蛋白质折叠的研究,在大肠杆菌中参与蛋白质折叠的HSP包括HSP70,HSP40和GreE三族。其中HSP70有基因dnaK编码,谷HSP70又被称为DnaK。他有两个主要功能域:一个是存在于N-端的高度保守的ATP酶结构域,能结合核水解ATP;另一个是存在于C-端的多肽链结合域。蛋白质的折叠需要这两个结构域的相互作用。

  HSP促进蛋白质折叠的基本过程是HSP70反应循环,在大肠杆菌中,Dna J首先与未折叠货部分折叠的多肽链结合,将多肽链导向DnaK-ATP复合物,并与Dna K结合。Dna J激活Dna K的ATP酶,使其水解ATP生成ADP,产生稳定的Dna J-DnaK-ADP-多肽复合物。在GrpE的作用下,ATP与复合物中的ADP交换,使复合物变为不稳定而迅速解离,释放出被完全折叠或完成部分折叠的蛋白质,其中尚未完成折叠的蛋白质既可以进入新一轮HSP70反应循环,又可以进入GroEL反应循环,最后完成折叠过程。

  分子伴侣是细胞中一类可识别肽链的非天然构象、促进各功能域和整体蛋白质正确折叠的保守蛋白质。细胞至少有两类分子伴侣家族,其中之一就是热休克蛋白(HSP),另一类是伴侣蛋白。

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