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(1914~  )

  英国晶体学家和分子生物学家。1914年 5月19日生于奥地利的维也纳,1932~1936年在维也纳大学学习化学,1936年移居英国,到剑桥大学卡文迪什实验室研究X射线晶体学。1939年成为W.L.布喇格的研究助手,一年后获得博士学位。1947年同J.C.肯德鲁在剑桥创建了隶属于医学研究委员会的分子生物学研究室,并被委任为负责人。1962~1979年在剑桥医学研究生院主持分子生物学实验室。1954~1968和1974~1979年在皇家学院兼职任教。1963~1969年曾任欧洲分子生物学组织的主席。

  1951年他首次用X射线衍射法证实了 L.C.波林等人提出的蛋白质的 α-螺旋结构模型。1953年将汞、银类重原子引入血红蛋白的晶体,成功地解决了晶态蛋白质结构测定的位相难题,创立了用于测定晶态生物大分子结构的同晶置换法的原则。肯德鲁和同事应用该方法于1957年解出了第一个蛋白质──肌红蛋白的低分辨率空间结构。两年后M.F.佩鲁茨和同事得到了血红蛋白的三维图象,说明构成分子的4个亚基呈四面体配置,每一个亚基具有与肌红蛋白相类似的结构。1962年他与别人合作证明,当血红蛋白同氧反应时,四个亚基间的相互位置发生变化。1970年他与同事测定出脱氧血红蛋白的结构,并通过同已得到的氧合型结构相比较,揭示出血红蛋白传送氧的分子机理。血红蛋白原子结构的阐明及对异常血红蛋白的研究,使人们能从分子水平认识由突变引起的氨基酸改变所导致的镰形红细胞贫血一类的分子病。他为了解蛋白质的结构及其与功能关系作出了重要贡献。他发表了许多关于蛋白质结构和功能的论文,并著有《蛋白质和核酸:结构与功能》(1962)、《血红蛋白和肌红蛋白,生物结构图册》(1981,与G.佛米合著)等书。

  由于在蛋白质晶体学方面的开创性成就,他和肯德鲁同获1962年诺贝尔化学奖。他是英国皇家学会会员,1963年被选为奥地利科学院的通讯院士,并先后当选为美国哲学学会会员,荷兰、法国等国科学院的外籍院士。他两次荣获英国皇家学会的奖章。

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